Food Science and Technology

ISSN-print: 2073-8684
ISSN-online: 2409-7004
ISO: 26324:2012
Архiви

ГЕЛЬ-ФІЛЬТРАЦІЯ ПРОТЕЇНІВ СИРОВАТКИ КОРОВ’ЯЧОГО МОЛОКА

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

V. Yukalo
K. Datsyshyn

Анотація

У роботі досліджено виділення гомогенних протеїнів-попередників біологічно активних пептидів з сироватки молока, з використанням гель-фільтрації, в умовах, які максимально забезпечують збереження їхньої структури, складу і властивостей. Враховуючи діапазон молекулярних мас основних протеїнів-попередників, для проведення гель-фільтрації було вибрано сефадекс G-100. В результаті гель-фільтрації сироватки молока, на колонці з цим сефадексом було отримано три піки, з яких один асиметричний було розділено на два сектори. Всього отримано чотири сектори з трьох піків. Далі було проведено електрофоретичний аналіз в поліакриламідному гелі протеїнового складу всіх секторів. Сектор А (перший пік) включав імуноглобуліни, лактоферин, альбумін сироватки. Сектори В і С (другий пік) складалися з β-лактоглобуліну і α-лактальбуміну в різних співвідношеннях. Компоненти сектору D (третій пік) мали малу молекулярну масу і не містили протеїнів. Наступним етапом роботи було виділення гомогенних протеїнів сироватки. Для цього було проведено повторну гель-фільтрацію об’єднаних фракцій секторів A, B і C. Кожен з отриманих хроматографічних піків для аналізу протеїнового складу було поділено на три діапазони. Аналітичний електрофорез об’єднаних хроматографічних фракцій кожного діапазону показав, що в шести із дев’яти діапазонів були гомогенні протеїни-попередники біоактивних пептидів. В результаті проведеної таким чином повторної гель-фільтрації на сефадексі G-100 було отримано дві гомогенні фракції (β-лактоглобулін, імуноглобуліни), які разом за результатами трьох гель-фільтрацій становили 59% від всього протеїну молочної сироватки. Обробка електрофореграм з використанням функції зчитування графічних зображень imread показала високий ступінь гомогенності отриманих фракцій (імуноглобуліни ˃90% і β-лактоглобулін ˃94%). Ці фракції були використані для розробки біотехнології виділення і дослідження біоактивних антигіпертензивних і бактерицидних пептидів з протеїнів сироватки молока.

Ключові слова:
гель-фільтрація, протеїни сироватки молока, біоактивні пептиди

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Як цитувати
Yukalo, V., & Datsyshyn, K. (2019). ГЕЛЬ-ФІЛЬТРАЦІЯ ПРОТЕЇНІВ СИРОВАТКИ КОРОВ’ЯЧОГО МОЛОКА. Food Science and Technology, 12(4). https://doi.org/10.15673/fst.v12i4.1183
Розділ
Хімія харчових продуктів і матеріалів. Нові види сировини

Посилання

McSweeney PLH, O’Mahony JA. Advanced Dairy Chemistry. Proteins: Applied Aspects. Fouth Edition. New York: Springer; 2016. DOI: 10.1007/978-1-4939-2800-2.
2. Iukalo AV, Datsyshyn KYe., Yukalo VG. Bioaktyvni peptydy proteiniv syrovatky moloka koriv (Bos Taurus). Biotechnologia Acta. 2013; 6: 49-61.http://dx.doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(04)73319-6
3. Kamau SM, Cheison SCh, Chen W, et al. Alpha-Lactalbumin: its production technologies and bioactive peptides. Compreh. Rev. Food Sci. Food Safety. 2010; 9: 197-212. DOI:https://doi.org/10.1111/j.1541-4337.2009.00100.x
4. Szwajkowska M, Wolanciuk A, Barłowska J, et al. Bovine milk proteins as the source of bioactive peptides influence the consumers’ immune system – a review. Animal Science Papers and Reports. 2011; 29(4):269-280.
5. Corredig M. Dairy-derived ingredients. Food and nutraceutical uses. USA: CRC Press; 2009. 6. Fox PF,Uniacke T, Mc Sweeney PLH, O'Mahony JA. Dairy chemistry and Biochemistry . Second Edition. New York: Springer; 2015. DOI: 10.1007/978-3-319-14892-2.
7. Gauthier S. F., Pouliot Y., Saint-Sauveur D. Immunomodulatory peptides obtained by the enzymatic hydrolysis of whey protein. International Dairy Journal. 2006; 16(11): 1315-1323.DOI :10.1016/j.idairyj.2006.06.014
8. Lopes-Fandino R, Otte J, van Camp J. Physiological, chemical and technological aspects of milk-protein-derived peptides with antihypertensive and ACE-inhibitory activity. International Dairy Journal. 2006; 16(11): 1277-1293. DOI:https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2006.06.004
9. Sipola M, Finckenberg P, Vapaatalo H, et al. α-Lactorphin and β-lactorphin improve arterial function in spontaneously hypertensive rats. Life Sci. 2002; 71(11): 1245-1253. DOI:https://doi.org/10.1016/S0024-3205(02)01793-9
10. Pins JJ, Keenan JM. Effects of whey peptides on cardiovascular disease risk factors. J. Clin. Hypertens. 2006; 8(11): 775-782.DOI:https://doi.org/10.1111/j.1524-6175.2006.05667.x
11. Korhonen H., Pihlanto A. Bioactive peptides: Production and functionality. International Dairy Journal. 2006; 16(9): 945-960. DOI:http://dx.doi.org/10.1016/j.idairyj.2005.10.012.
12. Haque E, Chand R, Kapila S. Biofunctional Properties of Bioactive Peptides of Milk Origin. Food Rev. Intern. 2009; 25(1): 28-43. DOI:https://doi.org/10.1080/87559120802458198
13. Pan Y, Rowney M, Guo P, Hobman P. Biological properties of lactoferrin: an overview. Austral. J. Dairy Technol. 2007; 62(1): 31-42.
14. Madureira AR, Tavares T, Gomes AMP, et al. Physiological properties of bioactive peptides obtained from whey proteins. J. Dairy Sci. 2010; 93(2): 437-455. DOI:https://doi.org/10.3168/jds.2009-2566
15. Nagpal R, Behare P, Rana R, et al. Bioactive peptides derived from milk proteins and their health beneficial potentials: an update. Food Funct. 2011; 2(1): 18-27. DOI:10.1039/c0fo00016g
16. P.L.H. McSweeney and P.F. Fox (Eds). Advanced Dairy Chemistry: Volume 1A: Proteins: Basic Aspects, 4th Edition. New York: Springer Science+Business Media; 2013. DOI: 10.1007/978-1-4614-4714-6.
17. Bonnaillie L, Tomasula P. Fractionation of Whey Protein Isolate with Supercritical Carbon Dioxide to Produce Enriched α-lactalbumin and β-lactoglobulin.Food Ingredients. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2012; 60: 5257-5266. DOI: 10.1021/jf3011036.
18. Konrad G, Klenschmidt T. A new method for isolation of native α-lactalbumin from sweet whey. International Dairy Journal. 2008; 18(1): 47-54. DOI: https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2007.06.004
19. Lozano J, Giraldo G, Romero C. An improved method for isolation of β-lactoglobulin. International Dairy Journal. 2008; 18(1): 55-63. DOI: 10.1016/j.idairyj.2007.05.003
20. Osterman LA. Кhromatografiya belkov i nukleinovykh kislot. M.: Nauka; 1985.
21. Yukalo VG, Storozh LA. Vydilennia elektroforetychno gomogennoi frakcii β-CN-5P kazeinu korovіachogo moloka. Medychna ximiia. 2007; 2:91-95.
22. Yukalo V. Obtaining of casein protein complex from cow milk. NutraCos. 2005; 5: 17-19.
23. Yukalo A, Yukalo V, Shynkaryk M. Electrophoresis separation of the Milk Protein. Proceedings of the International Conference on Bio and Food Electrotechnologies 22-23 October 2009. Compiegne: France; 2009: 227-231.
24. Osterman LA. Metody issledovaniya belkov i nukleinovykh kislot: Elektroforez i ultratsentrifugirovaniye (prakticheskoye posobiye). M.: Nau-ka; 1981.
25. Yukalo VG, Yavorskyi BI, Storozh LA, Solovodzinska IYe. Kilkisnyi elektroforetychnyi analiz bilkiv kazeinovoho kompleksu. Biolohiia tvaryn. 2007; 9(12):295-298.
26. Park YW. Bioactive components in milk and dairy products. USA: Wiley-Blackwell; 2009.

Найчастіше прочитані статті того самого автора (ів)